Discussão:Enzima

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1) O exemplo da hemoglobina é interessante, mas a hemoglobina, sendo uma proteína, não é uma enzima (é uma molécula transportadora, tal como os citocromos, p. ex.) e assim o seu uso como exemplo cria confusão, por não ser um exemplo de inibição enzimática, pelo que sugiro que não seja usado. Gostaria de dar de memória um exemplo evidente de inibição enzimática, mas não me está a ocorrer nenhum de momento. Sobre este assunto, qualquer livro de texto de bioquímica pode esclarecer.

2) Há enzimas interessantíssimas nos lisossomas, sem dúvida. Há na membrana celular, no citoplasma, no aparelho de Golgi, no núcleo, nos nucléolos, no soro, etc... Citar apenas os lisossomas é um bocadinho redutor. Sugiro que se remova ou se expanda essa linha.

3) Os glóbulos vermelhos não são enzimas, são células. Nenhuma célula é uma enzima (e a hemoglobina não é uma enzima). Também não há enzimas honorárias (nem proteínas honorárias, nem lípidos honorários, etc.) Sugiro que se ampute essa linha.

Fontes: qualquer livro de texto de bioquímica. Ou a Wikipedia em Inglês.

Proponho a tradução da página Inglesa

E iniciei-a abaixo, mais coisa menos coisa. Como a versão inglesa é muito mais rica que a portuguesa, leva tempo. InfoBioCota 10:16, 9 Maio 2007 (UTC)

Generalidades

Enzimas são proteínas que agem como catalisadores biológicos. Um catalisador modifica a velocidade de uma reacção química. Quase todos os processos dos seres vivos requerem que as suas reacções químicas sejam aceleradas por enzimas para ter lugar a uma velocidade compatível com a vida tal como a conhecemos. Além disso, por os enzimas acelerarem a transformação de uma substância numa dada outra substância específica, e não noutras, acelerando essa dada possibilidade entre muitas, determinam a forma como as substâncias se transformam num ser vivo, ou seja, o seu metabolismo.

Muitos seres vivos, da bactéria à baleia, partilham os mesmos conjuntos de reacções, ditos vias metabólicas, enquanto diferem noutras vias metabólicas.

O estudo dos enzimas, a enzimologia, é uma parte fundamental da Bioquímica.

História

O Anon é nerd! No final do séc. XVIII e início do séc. XIX conhecia-se a digestão de alimentos pelo aparelho digestivo, nomeadamente a digestão da carne pelo suco gástrico, a conversão do amido em açúcar por extractos de plantas e pela saliva, e há milénios que a transformação do açúcar em álcool (a fermentação alcoólica) também o era, mas não se conhecia a forma como aconteciam.

No séc. XIX, ao estudar a fermentação do açúcar em álcool, Louis Pasteur concluiu que esta fermentação era catalisada por uma força vital das leveduras: "A fermentação alcoólica é um acto relacionado com a vida e organização das células de fermento, e não com a morte ou putrefacção das células".

Em 1878 o fisiologista Alemão Wilhelm Kühne (1837–1900) criou a palavra enzima, a partir da expressão grega para "no levedo" ou "no fermento", como no fermento de padeiro. Esta palavra, enzima, ficou mais tarde reservada para moléculas, e levedura e fermento para seres vivos.

Em 1897 Eduard Buchner estudou a fermentação do açúcar com extractos de leveduras sem leveduras vivas na Universidade Humboldt de Berlim e concluiu que o açúcar fermentava para álcool na ausência de células vivas, e nomeou o enzima que julgou responsável por essa transformação "zimase". Buchner recebeu o Prémio Nobel da Química, em 1907, pelo seu trabalho.

Restava determinar qual a natureza dos enzimas. Alguns afirmavam que as proteínas, associadas à actividade enzimática, apenas eram o suporte do verdadeiro enzima, e, por si próprias, incapazes de catálise. Em 1926, James B. Sumner purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a catalase. A prova final foi feita por Northrop and Stanley em 1930, com o estudo de três enzimas digestivas, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina, pelo que receberam o Prémio Nobel da Química em 1946.

A cristalização de enzimas purificadas permitiu que as suas estruturas moleculares pudessem ser examinadas por cristalografia de raios X, o que aconteceu primeiro com a lisozima, um enzima que ocorre na saliva, lágrimas e na clara de ovo e destrói a parede celular de bactérias, em 1965. Começaram assim a bioquímica e biologia estruturais, que se esforçam por compreender o funcionamento dos enzimas a nível atómico.

A tentativa de compreender o mecanismo da catálise enzimática a nível quântico tem sido facilitada recentemente pelo aumento de capacidade aritmética dos computadores.

Enzimas são proteínas

Sendo proteínas, encontram-se codificadas no material genético do ser vivo, o seu ADN ou ARN. Mas também são os enzimas que permitem que o material genético seja traduzido em proteínas, originando os próprios enzimas. Esta é uma das questões que se põe no estudo da origem da vida na Terra.

Outras substâncias envolvidas numa reacção enzimática

As substâncias que os enzimas transformam são ditas substratos e as substâncias resultantes são os produtos. Podem estar envolvidas na reacção mais substâncias, que também não são consumidas mas afectam o desempenho do enzima, como sejam cofactores e coenzimas. Outras afectam-no negativamente, os inibidores enzimáticos.

Catálise e energia de activação

Como todos os catalisadores, os enzimas actuam baixando a energia de activação da reacção, tornando mais prováveis os encontros entre moléculas que resultam numa reacção. Na maioria dos casos a velocidade da reacção é aumentada milhões de vezes. Como os outros catalisadores, estão presentes na reacção mas não se consomem no seu decurso, nem alteram o equilíbrio químico da reacção, que continua a ser descrita pela lei de acção de massas.

Os enzimas catalisam as reacções em ambos os sentidos, com algumas excepções, ditas enzimas irreversíveis ou enzimas chave.

Especificidade

Os enzimas são muito específicos para as reacções que catalisam, propriedade dita especificidade enzimática. Um enzima catalisa, regra geral, uma única reacção química, tendo especificidade absoluta, o que é descrito pelo modelo fechadura-chave. Alguns enzimas têm especificidade de grupo, ou relativa, ou seja, catalisam reacções com substratos que se assemelham, o que é descrito pelo mecanismo de encaixe induzido.

Factores que afectam a velocidade de uma reacção enzimática

Como a generalidade das reacções químicas, as reacções enzimáticas são afectadas por temperatura, pH, força iónica, concentrações do substrato ou substratos e do produto ou produtos.

Enquanto proteínas, os enzimas são afectados também pelos mesmos factores, podendo chegar à sua desnaturação e assim à cessação da actividade enzimática. Além disso, são afectados por mais factores físicos, como radiações ionizantes e ultra-violetas e, claro, agentes químicos que desnaturam as proteínas, como ácidos e bases fortes, etanol, formol e muitos outros. Estes agentes afectam a velocidade da reacção modificando o enzima, regra geral de forma irreversível, ou seja, destruindo-o.

A actividade enzimática pode ser também afectada por outras moléculas. Os inibidores enzimáticos são moléculas que reduzem a actividade da enzima. Os activadores enzimáticos aumentam a velocidade de reacção.

Usos

Alguns enzimas são usadas em síntese química comercial de moléculas como as dos antibióticos. Alguns produtos de limpeza doméstica, como pós para a lavagem de tecidos, usam enzimas para destruir manchas de proteínas e lípidos.

Reformulação de estilo

É normal que um artigo tenha perguntas retóricas em sua introdução? Espírito Espectral (discussão) 16h48min de 24 de abril de 2018 (UTC)

Este artigo está a ser traduzido da Wikipedia em Inglês.

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enzimas

Fusão Regulação da atividade das enzimas; Enzima

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