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Complexo Arp2/3

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Estrutura atómica do complexo Arp2/3 bovino [1] (código PDB: 1k8k). Cor das subunidades: Arp3, laranja; Arp2, azul marinho (subunidades 1 & 2 não resolvidas e, portanto, não mostradas); p40, verde; p34, azul gelado; p20, blau fosco; p21, magenta; p16, amarelo.

O Complexo Arp2/3 (acrónimo inglês para Actin-Related Proteins) é uma proteína de sete subunidades que desempenha um papel importante na regulação do citoesqueleto da actina. É um componente necessário do citoesqueleto da actina e, por conseguinte, é ubíquo em células eucariotas, dotadas deste tipo de citoesqueleto.[1] Duas das suas subunidades, o Actin-Related Protein ("proteínas relacionadas com a actina") ARP2 e ARP3 assemelham-se muito à estrutura da actina monomérica e servem como locais de nucleação para novos filamentos de actina. O complexo une-se aos lados de filamentos já existentes ("filamentos parentais") e inicia o crescimento dum novo filamento a um ângulo distinto de 70° do filamento parental. São criadas redes de actina ramificada como resultado desta nucleação de novos filamentos. A regulação da reconfiguração do citoesqueleto de actina é importante para processos como a locomoção celular, a fagocitose ou a mobilidade intracelular das vesículas lipídicas.

O complexo Arp2/3 foi identificado pela primeira vez em 1994 por cromatografia por afinidade a partir da Acanthamoeba castellanii, embora tenha sido previamente isolado em 1989 para busca de proteínas que ligam a filamentos de actina em embriões de Drosophila melanogaster e, desde então, pôde-se constatar que se encontra amplamente difundido por todo o domínio dos organismos eucariotas estudados. Está ausente em numerosos cromalveolados e plantas.

Referências

  1. Mullins, R. D.; Pollard, T.D. (Abril de 1999). «Structure and function of the Arp2/3 complex». Elsevier. Current Opinion in Structural Biology. 9 (2): 244–249. doi:10.1016/S0959-440X(99)80034-7. Consultado em 21 de outubro de 2017